CAS 62037-45-0

Ac-Ala-Ala-Pro-Ala-AMC

Beschreibung:

Ac-Ala-Ala-Pro-Ala-AMC, auch bekannt als Acetyl-Alanin-Alanin-Prolin-Alanin-AMC, ist ein synthetisches Peptidsubstrat, das häufig in der biochemischen Forschung verwendet wird, insbesondere in Studien, die Proteasen und enzymatische Aktivität betreffen. Diese Verbindung weist eine Acetylgruppe am N-Terminus auf, die ihre Stabilität und Löslichkeit in wässrigen Lösungen verbessert. Die Sequenz besteht aus vier Aminosäuren: Alanin und Prolin, die zu ihren strukturellen Eigenschaften und Wechselwirkungen mit Enzymen beitragen. Die AMC (7-Amino-4-methylcoumarin) Gruppe dient als fluoreszierender Reporter, der die Detektion der enzymatischen Spaltung und Aktivität durch Fluoreszenzmessungen ermöglicht. Dieses Peptid wird häufig in Assays verwendet, um die proteolytische Aktivität zu überwachen, da die Freisetzung von AMC nach der Spaltung quantitativ gemessen werden kann. Seine Eigenschaften, einschließlich Löslichkeit, Stabilität und Fluoreszenzeigenschaften, machen es zu einem wertvollen Werkzeug in der biochemischen und pharmazeutischen Forschung zum Verständnis der Enzymkinetik und der Substratspezifität.

Formel: C₂₆H₃₃N₅O₇

InChl: InChI=1/C26H33N5O7/c1-13-11-22(33)38-21-12-18(8-9-19(13)21)28-15(3)24(35)30-25(36)20-7-6-10-31(20)26(37)16(4)29-23(34)14(2)27-17(5)32/h8-9,11-12,14-16,20,28H,6-7,10H2,1-5H3,(H,27,32)(H,29,34)(H,30,35,36)/t14-,15-,16-,20-/m0/s1

SMILES: Cc1cc(=O)oc2cc(ccc12)N[C@@H](C)C(=NC(=O)[C@@H]1CCCN1C(=O)[C@H](C)N=C([C@H](C)N=C(C)O)O)O

Synonyme:

• N-Acetyl-alanyl-alanyl-prolyl-alanyl-amidomethylcoumarin
• N-Ac-Ala-ala-pro-ala-amc
• L-Alaninamide, N-acetyl-L-alanyl-L-alanyl-L-prolyl-N-(4-methyl-2-oxo-2H-1-benzopyran-7-yl)-
• N-acetyl-L-alanyl-L-alanyl-N-{(2S)-2-[(4-methyl-2-oxo-2H-chromen-7-yl)amino]propanoyl}-L-prolinamide

Ac-Ala-Ala-Pro-Ala-AMC

CAS: 62037-45-0

Ac-Ala-Ala-Pro-Ala-AMC is a substrate for acetylcholinesterase and its structural analogues, including Ac-Ala-Glu-Phe. It has been found to be an isomerase that catalyzes the conversion of L-serine to D-serine in human cells. The enzyme displays a high resolution crystal structure with water molecules bound at the active site. The enzyme is a dimer composed of two identical monomers. The enzyme binds two substrates through hydrogen bonding interactions and then undergoes a conformational change, which releases the products as water molecules are released from the active site.

Formel: C₂₆H₃₃N₅O₇

Reinheit: Min. 95%

Molekulargewicht: 527.57 g/mol

Ref: 3D-FA110471