Hemocyanins are copper-containing glycoproteins that serve as oxygen transport molecules in the blood of various invertebrates, including arthropods and mollusks. Unlike hemoglobin, which contains iron, hemocyanins utilize copper ions to bind oxygen, resulting in a blue color when oxygenated. These proteins are typically found dissolved in the hemolymph of these organisms and play a crucial role in respiratory gas exchange. Hemocyanins exhibit a high molecular weight and are composed of multiple subunits, which can vary in structure among different species. They are known for their ability to reversibly bind oxygen, allowing for efficient transport and release depending on the organism's metabolic needs. Additionally, hemocyanins can exhibit allosteric properties, meaning their oxygen-binding affinity can be influenced by factors such as pH and the presence of other ligands. Their evolutionary significance is notable, as they represent an ancient form of oxygen transport that predates the evolution of hemoglobin in vertebrates. Hemocyanins are also of interest in biochemistry and biotechnology for their unique properties and potential applications.

Hemocyanins

Hämocyanine sind kupferhaltige Glykoproteine, die als Sauerstofftransportmoleküle im Blut verschiedener Wirbelloser, einschließlich Arthropoden und Mollusken, dienen. Im Gegensatz zu Hämoglobin, das Eisen enthält, nutzen Hämocyanine Kupferionen, um Sauerstoff zu binden, was zu einer blauen Farbe führt, wenn sie oxygeniert sind. Diese Proteine sind typischerweise in der Hämolymphe dieser Organismen gelöst und spielen eine entscheidende Rolle beim Austausch von Atemgasen. Hämocyanine weisen ein hohes Molekulargewicht auf und bestehen aus mehreren Untereinheiten, die in ihrer Struktur zwischen verschiedenen Arten variieren können. Sie sind bekannt für ihre Fähigkeit, Sauerstoff reversibel zu binden, was einen effizienten Transport und eine effiziente Freisetzung je nach den metabolischen Bedürfnissen des Organismus ermöglicht. Darüber hinaus können Hämocyanine allosterische Eigenschaften aufweisen, was bedeutet, dass ihre Affinität zur Sauerstoffbindung von Faktoren wie pH und der Anwesenheit anderer Liganden beeinflusst werden kann. Ihre evolutionäre Bedeutung ist bemerkenswert, da sie eine alte Form des Sauerstofftransports darstellen, die der Evolution von Hämoglobin bei Wirbeltieren vorausgeht. Hämocyanine sind auch von Interesse in der Biochemie und Biotechnologie aufgrund ihrer einzigartigen Eigenschaften und potenziellen Anwendungen.

9013-72-3: Hämocyanine sind kupferhaltige Glykoproteine, die als Sauerstofftransportmoleküle im Blut verschiedener Wirbelloser, einschließlich Arthropoden und Mollusken, dienen. Im Gegensatz zu Hämoglobin, das Eisen enthält, nutzen Hämocyanine Kupferionen, um Sauerstoff zu binden, was zu einer blauen Farbe führt, wenn sie oxygeniert sind. Diese Proteine sind typischerweise in der Hämolymphe dieser Organismen gelöst und spielen eine entscheidende Rolle beim Austausch von Atemgasen. Hämocyanine weisen ein hohes Molekulargewicht auf und bestehen aus mehreren Untereinheiten, die in ihrer Struktur zwischen verschiedenen Arten variieren können. Sie sind bekannt für ihre Fähigkeit, Sauerstoff reversibel zu binden, was einen effizienten Transport und eine effiziente Freisetzung je nach den metabolischen Bedürfnissen des Organismus ermöglicht. Darüber hinaus können Hämocyanine allosterische Eigenschaften aufweisen, was bedeutet, dass ihre Affinität zur Sauerstoffbindung von Faktoren wie pH und der Anwesenheit anderer Liganden beeinflusst werden kann. Ihre evolutionäre Bedeutung ist bemerkenswert, da sie eine alte Form des Sauerstofftransports darstellen, die der Evolution von Hämoglobin bei Wirbeltieren vorausgeht. Hämocyanine sind auch von Interesse in der Biochemie und Biotechnologie aufgrund ihrer einzigartigen Eigenschaften und potenziellen Anwendungen.

<p>Hemocyanin: large, copper-based protein with immune defense traits including antiviral, antibacterial, and antitumor properties.</p>

CAS 9013-72-3

Hämocyanine

Hemocyanin

Ref: TM-T76129