CAS 9082-71-7
:Leucindehydrogenase
Beschreibung:
Leucindehydrogenase ist ein Enzym, das die oxidative Desaminierung von Leucin, einer essentiellen Aminosäure, katalysiert und es in α-Ketoisokaproat umwandelt, während NAD+ zu NADH reduziert wird. Dieses Enzym spielt eine entscheidende Rolle im Aminosäurestoffwechsel und ist an der Regulierung des Stickstoffhaushalts in Organismen beteiligt. Leucindehydrogenase kommt typischerweise in verschiedenen Geweben vor, einschließlich der Leber, und ist wichtig für die Energieproduktion und den Stoffwechselweg. Das Enzym arbeitet optimal bei spezifischen pH- und Temperaturbereichen, die je nach Quellorganismus variieren können. Es ist durch seine Spezifität für Leucin und seinen Cofaktorbedarf gekennzeichnet, der normalerweise NAD+ oder NADP+ umfasst. Die Aktivität des Enzyms kann von verschiedenen Faktoren beeinflusst werden, einschließlich Substratkonzentration, pH und der Anwesenheit von Inhibitoren oder Aktivatoren. Aufgrund seiner Rolle im Stoffwechsel ist Leucindehydrogenase von Interesse in der biochemischen Forschung und potenziellen therapeutischen Anwendungen, insbesondere bei Stoffwechselstörungen.
Formel:Unspecified
Synonyme:- E.C. 1.4.1.9
- EC 1.4.1.9
- L-Leucine dehydrogenase
- Dehydrogenase, leucine
- Leucine dehydrogenase
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Leucine dehydrogenase
CAS:<p>Leucine dehydrogenase from Bacillus spheroides oxidizes/reduces branched-chain amino acids and their keto analogs.</p>Farbe und Form:SolidL-Leucine dehydrogenase from bacillus cereus
CAS:<p>L-Leucine dehydrogenase (Leucine dehydrogenase, systematic name L-leucine:NAD+ oxidoreductase (deaminating); EC 1.4.1.9) is an enzyme that catalyzes the following reaction: L-leucine + H2O + NAD+ ⇌ 4-methyl-2-oxopentanoate + NH3 + NADH + H+ One unit of L-Leucine dehydrogenase will convert 1.0 µmole of L‑leucine into 4-methyl-2-oxopentanoate per min at pH 10.5 and 37 °C in the presence of NAD+. The enzyme requires NAD+ as a cofactor, it is available here.</p>Reinheit:Min. 95%
