CAS 62037-45-0

Ac-Ala-Ala-Pro-Ala-AMC

Description :

Ac-Ala-Ala-Pro-Ala-AMC, également connu sous le nom d'Acétyl-Alanine-Alanine-Proline-Alanine-AMC, est un substrat peptidique synthétique couramment utilisé dans la recherche biochimique, en particulier dans les études impliquant des protéases et l'activité enzymatique. Ce composé présente un groupe acétyle à l'extrémité N, ce qui améliore sa stabilité et sa solubilité dans les solutions aqueuses. La séquence se compose de quatre acides aminés : alanine et proline, qui contribuent à ses propriétés structurelles et à ses interactions avec les enzymes. Le groupe AMC (7-amino-4-méthylcoumarine) sert de rapporteur fluorescent, permettant la détection de la clivage enzymatique et de l'activité par des mesures de fluorescence. Ce peptide est souvent utilisé dans des essais pour surveiller l'activité protéolytique, car la libération d'AMC après clivage peut être mesurée quantitativement. Ses caractéristiques, y compris la solubilité, la stabilité et les propriétés fluorescentes, en font un outil précieux dans la recherche biochimique et pharmaceutique pour comprendre la cinétique enzymatique et la spécificité du substrat.

Formule : C₂₆H₃₃N₅O₇

InChI : InChI=1/C26H33N5O7/c1-13-11-22(33)38-21-12-18(8-9-19(13)21)28-15(3)24(35)30-25(36)20-7-6-10-31(20)26(37)16(4)29-23(34)14(2)27-17(5)32/h8-9,11-12,14-16,20,28H,6-7,10H2,1-5H3,(H,27,32)(H,29,34)(H,30,35,36)/t14-,15-,16-,20-/m0/s1

SMILES : Cc1cc(=O)oc2cc(ccc12)N[C@@H](C)C(=NC(=O)[C@@H]1CCCN1C(=O)[C@H](C)N=C([C@H](C)N=C(C)O)O)O

Synonymes :

• N-Acetyl-alanyl-alanyl-prolyl-alanyl-amidomethylcoumarin
• N-Ac-Ala-ala-pro-ala-amc
• L-Alaninamide, N-acetyl-L-alanyl-L-alanyl-L-prolyl-N-(4-methyl-2-oxo-2H-1-benzopyran-7-yl)-
• N-acetyl-L-alanyl-L-alanyl-N-{(2S)-2-[(4-methyl-2-oxo-2H-chromen-7-yl)amino]propanoyl}-L-prolinamide

Ac-Ala-Ala-Pro-Ala-AMC

CAS : 62037-45-0

Ac-Ala-Ala-Pro-Ala-AMC is a substrate for acetylcholinesterase and its structural analogues, including Ac-Ala-Glu-Phe. It has been found to be an isomerase that catalyzes the conversion of L-serine to D-serine in human cells. The enzyme displays a high resolution crystal structure with water molecules bound at the active site. The enzyme is a dimer composed of two identical monomers. The enzyme binds two substrates through hydrogen bonding interactions and then undergoes a conformational change, which releases the products as water molecules are released from the active site.

Formule : C₂₆H₃₃N₅O₇

Degré de pureté : Min. 95%

Masse moléculaire : 527.57 g/mol

Ref: 3D-FA110471