Hemocyanins are copper-containing glycoproteins that serve as oxygen transport molecules in the blood of various invertebrates, including arthropods and mollusks. Unlike hemoglobin, which contains iron, hemocyanins utilize copper ions to bind oxygen, resulting in a blue color when oxygenated. These proteins are typically found dissolved in the hemolymph of these organisms and play a crucial role in respiratory gas exchange. Hemocyanins exhibit a high molecular weight and are composed of multiple subunits, which can vary in structure among different species. They are known for their ability to reversibly bind oxygen, allowing for efficient transport and release depending on the organism's metabolic needs. Additionally, hemocyanins can exhibit allosteric properties, meaning their oxygen-binding affinity can be influenced by factors such as pH and the presence of other ligands. Their evolutionary significance is notable, as they represent an ancient form of oxygen transport that predates the evolution of hemoglobin in vertebrates. Hemocyanins are also of interest in biochemistry and biotechnology for their unique properties and potential applications.

Hemocyanins

Emocianine sono glicoproteine contenenti rame che fungono da molecole di trasporto dell'ossigeno nel sangue di vari invertebrati, inclusi artropodi e molluschi. A differenza dell'emoglobina, che contiene ferro, Emocianine utilizzano ioni di rame per legare l'ossigeno, risultando in un colore blu quando ossigenate. Queste proteine si trovano tipicamente disciolte nell'emolinfa di questi organismi e svolgono un ruolo cruciale nello scambio di gas respiratori. Emocianine mostrano un alto peso molecolare e sono composte da più subunità, che possono variare nella struttura tra le diverse specie. Sono note per la loro capacità di legare l'ossigeno in modo reversibile, consentendo un trasporto e un rilascio efficienti a seconda delle esigenze metaboliche dell'organismo. Inoltre, Emocianine possono mostrare proprietà allosteriche, il che significa che la loro affinità di legame per l'ossigeno può essere influenzata da fattori come il pH e la presenza di altri ligandi. La loro importanza evolutiva è notevole, poiché rappresentano una forma antica di trasporto dell'ossigeno che precede l'evoluzione dell'emoglobina nei vertebrati. Emocianine sono anche di interesse in biochimica e biotecnologia per le loro proprietà uniche e le potenziali applicazioni.

9013-72-3: Emocianine sono glicoproteine contenenti rame che fungono da molecole di trasporto dell'ossigeno nel sangue di vari invertebrati, inclusi artropodi e molluschi. A differenza dell'emoglobina, che contiene ferro, Emocianine utilizzano ioni di rame per legare l'ossigeno, risultando in un colore blu quando ossigenate. Queste proteine si trovano tipicamente disciolte nell'emolinfa di questi organismi e svolgono un ruolo cruciale nello scambio di gas respiratori. Emocianine mostrano un alto peso molecolare e sono composte da più subunità, che possono variare nella struttura tra le diverse specie. Sono note per la loro capacità di legare l'ossigeno in modo reversibile, consentendo un trasporto e un rilascio efficienti a seconda delle esigenze metaboliche dell'organismo. Inoltre, Emocianine possono mostrare proprietà allosteriche, il che significa che la loro affinità di legame per l'ossigeno può essere influenzata da fattori come il pH e la presenza di altri ligandi. La loro importanza evolutiva è notevole, poiché rappresentano una forma antica di trasporto dell'ossigeno che precede l'evoluzione dell'emoglobina nei vertebrati. Emocianine sono anche di interesse in biochimica e biotecnologia per le loro proprietà uniche e le potenziali applicazioni.

<p>Hemocyanin: large, copper-based protein with immune defense traits including antiviral, antibacterial, and antitumor properties.</p>

CAS 9013-72-3

Emocianine

Hemocyanin

Ref: TM-T76129