
CAS 9032-69-3
:B-nad sintetasi
Descrizione:
B-nad sintetasi, noto anche come sintasi di NAD, è un enzima che svolge un ruolo cruciale nella biosintesi del dinucleotide di nicotinamide adenina (NAD), un coenzima essenziale coinvolto in vari processi metabolici. Questa enzima catalizza la conversione del mononucleotide di nicotinamide (NMN) in NAD, utilizzando ATP nel processo. B-nad sintetasi è caratterizzata dalla sua specificità per i substrati e dalla sua dipendenza da ioni metallici bivalenti, come magnesio o manganese, che sono spesso necessari per la sua attività. L'enzima si trova tipicamente in vari organismi, comprese le batteri e gli eucarioti, ed è vitale per la respirazione cellulare e la produzione di energia. La sua attività è strettamente regolata, riflettendo la domanda cellulare di NAD, che è cruciale per le reazioni redox e come substrato per le enzimi dipendenti da NAD. Il numero CAS 9032-69-3 identifica questo enzima nelle banche dati chimiche, facilitando la ricerca e l'applicazione in biochimica e biotecnologia. Comprendere le caratteristiche e la funzione di B-nad sintetasi è importante per esplorare le vie metaboliche e i potenziali obiettivi terapeutici in varie malattie.
- Deamido-NAD+:L-glutamine amido-ligase (AMP-forming)
- β-NAD Synthetase from Escherichia coli
- Native Bacillus stearothermophilius NAD Synthetase
- B-NAD SYNTHETASE
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NAD Synthetase
CAS:<p>NAD Synthetase is responsible for the final step in the synthesis of Nicotinamide Adenine Dinucleotide (NAD). The enzyme sourced from Escherichia coli exhibits Km values of 200 μM for NAD, 11 μM for ATP, and 0.65 μM for ammonia. Conversely, NAD Synthetase derived from yeast demonstrates Km values of 170 μM for NAD, 190 μM for ATP, and 64 μM for ammonia. This enzyme is applicable in enzymatic assays for ATP, ammonia, urea, or creatinine and can also be used in enzymatic recycling methods. Additionally, NAD Synthetase holds potential for research into metabolic diseases, cancer, aging, and neurodegenerative disorders.</p>Colore e forma:Solid

