
CAS 9046-67-7
:Serin-Carboxypeptidase
Beschreibung:
Serin-Carboxypeptidase, mit der CAS-Nummer 9046-67-7, ist ein Enzym, das eine entscheidende Rolle im Proteinmetabolismus spielt, indem es die Hydrolyse von Peptidbindungen am carboxylierten Ende von Proteinen und Peptiden katalysiert. Dieses Enzym wird als Serinprotease klassifiziert, da es einen Serinrest in seiner aktiven Stelle enthält, der für seine katalytische Aktivität unerlässlich ist. Serin-Carboxypeptidase ist typischerweise in verschiedenen biologischen Systemen zu finden, einschließlich der Verdauungssysteme bestimmter Organismen, wo es hilft, diätetische Proteine in kleinere Peptide und Aminosäuren abzubauen. Das Enzym zeigt Spezifität für bestimmte Aminosäurereste am C-Terminus der Substrate, was seine Aktivität und Funktion beeinflusst. Darüber hinaus wird es häufig im Kontext der biochemischen Forschung und therapeutischen Anwendungen untersucht, insbesondere um das Protein-Processing und die Regulation zu verstehen. Seine Aktivität kann von Faktoren wie pH-Wert, Temperatur und der Anwesenheit von Inhibitoren oder Aktivatoren beeinflusst werden, was es zu einem interessanten Thema in der Enzymologie und Biochemie macht.
Formel:Unspecified
Synonyme:- E.C. 3.4.12.1
- EC 3.4.12.1
- Carboxypeptidase, serine
- Carboxypeptidase C
- Serine carboxypeptidase
Sortieren nach
Reinheit (%)
0
100
|
0
|
50
|
90
|
95
|
100
4 Produkte.
Carboxypeptidase C
CAS:Carboxypeptidase C removes COOH-terminal amino acids and others in peptides for biochemical studies.Farbe und Form:SolidCarboxypeptidase Y 01
CAS:A proteolytic enzyme which can cleave L-amino acids from the C-terminal of polypeptidesCarboxypeptidase Y, from S. cerevisiae, recombinant, lyophilized - ECPY001
CAS:Carboxypeptidase Y (EC 3.4.16.1) is an exopeptidase enzyme. It hydrolyzes peptide bonds of C-terminal residues and it remains active in the presence of urea at low to moderate concentrations. One unit of the Carboxypeptidase Y will hydrolyze 1.0 μmole of a chromogenic peptide substrate, releasing C-terminal alanine and generating a light-absorbing product. Carboxypeptidase Y has been obtained from yeast S. cerevisiae, has a broad substrate specificity and can therefore be used in sequence analysis of proteins. Carboxypeptidase Y has a temperature optimum in the 20 – 30 °C range and pH optimum between pH 6 and 7.Carboxypeptidase Y from baker's yeast
CAS:Carboxypeptidase Y (EC 3.4.16.1) is an exopeptidase enzyme. It hydrolyzes peptide bonds of C-terminal residues and it remains active in the presence of urea at low to moderate concentrations. One unit of the Carboxypeptidase Y will hydrolyze 1.0 μmole of a chromogenic peptide substrate, releasing C-terminal alanine and generating a light-absorbing product.Reinheit:Min. 95%


